Айзек Азимов - Энергия жизни. От искры до фотосинтеза
Электрические заряды противоположной направленности двух различных поляризованных молекул будут притягивать друг друга, так же как и противоположно заряженные ионы. Другими словами, молекулы воды в жидком состоянии этого вещества (а во льду — тем более) склонны принимать такое положение, чтобы отрицательно заряженная кислородная часть одной молекулы прилегала к положительно заряженной водородной части молекулы соседней.
Значения зарядов полярных молекул, в которых заряд одного и того же электрона просто оказывается неравномерно распределенным, — гораздо меньше, чем в тех случаях, когда речь идет о полноценной передаче электрона от одного атома к другому. Поэтому и притяжение между полярными молекулами гораздо слабее, чем ионная связь. Эти межмолекулярные притяжения на самом деле в двадцать раз слабее ковалентных связей.
Однако этого оказывается достаточно, чтобы, например, молекулы воды «липли» друг к другу и, соответственно, требовалось гораздо больше энергии на разрыв этих межмолекулярных связей (имеется в виду растапливание льда или выпаривание воды), чем для произведения тех же самых действий в отношении, например, метана.
Поэтому, хотя молекулы метана и воды имеют приблизительно одинаковые размер и сложность строения, температура плавления метана -184 °С, а воды — 0°С; а температура кипения этих веществ -161°С и +100°С соответственно.
Сильнее всего межмолекулярные силы притяжения проявляются тогда, когда в состав молекулы входит положительно заряженный атом водорода, поскольку его размеры настолько малы (водород — самый маленький атом), что он может ближе всего подойти к атомам с сильным отрицательным зарядом (например, кислороду, азоту или фтору). Поскольку известно, что электростатическое притяжение изменяется обратно пропорционально квадрату расстояния между центрами атомов, то понятно, что чем меньше расстояние, тем больше сила притяжения.
Рис. 28. Водородная связь Рис. 29. Соединение аминокислотСоответственно, достаточно сильными, чтобы вообще оказаться замеченными, силы межмолекулярного притяжения являются только в тех случаях, когда между двумя отрицательно заряженными атомами оказывается атом водорода. Поэтому такая связь получила название «водородная связь» (рис. 28).
Сразу же становится понятно, какое отношение все вышеизложенное имеет к строению белка. Для начала давайте рассмотрим строение аминокислоты в отображении по системе Кекуле:
Соединение NH2, изображенное слева, — это аминогруппа; соединение СООН справа — это карбоксильная группа. R, прикрепленное к центральному атому углерода, — это радикал, для каждой конкретной аминокислоты — свой.
Когда соединяются две аминокислоты, то карбоксильная группа одной теряет ОН, а аминогруппа другой — Н. Высвободившиеся части тут же объединяются в молекулу воды. А лишившиеся части атомов аминокислоты тоже объединяются с использованием тех связей, которые освобождаются от ОН и Н соответственно. Этот процесс хорошо показан на рис. 29.
Пептидная связь, соединяющая аминокислоты, имеет, как видите, вот такое строение:
Если представить, что цепочка аминокислот в каком-то трехмерном пространстве наложится сама на себя, то вполне может возникнуть ситуация, когда водород, крепящийся к азоту одной пептидной связи, окажется по соседству с кислородом, крепящимся к углероду другой пептидной связи. А если атом водорода находится между атомами азота и кислорода — то мы имеем идеальные условия для возникновения водородной связи. Один из вариантов такой ситуации изображен на рис. 30, и, как видите, при нем вполне воспроизводится ситуация, продемонстрированная на рис. 25. Водородная связь и есть та «слабая связь», о которой я упоминал.
Рис. 30. Водородная связь и пептидная цепочкаВ 1936 году американские биохимики Лайнус Полинг и А.Е. Мирски предположили, что именно присутствие в молекуле белка водородных связей делает ее столь хрупкой. Получается, что за особые свойства белка отвечает не только схема аминокислотной цепочки (какие именно аминокислоты и в каком порядке представлены), но и ее трехмерная структура, определяемая водородными связями.
На прочные ковалентные связи, которыми скреплена пептидная цепочка, легкое нагревание действия не окажет, но вот водородные связи, которые в двадцать раз слабее, вполне может разорвать. Из «правильно сложенной» аминокислотная цепочка превращается в таком случае в «свободно болтающуюся», и в результате мы имеем денатурированный белок, утративший свойства белка природного.
Но для того, чтобы понять, как именно должна быть «сложена» аминокислотная цепочка, надо сперва уяснить геометрию молекулы вообще. Насколько удалены друг от друга атомы в молекуле? Какие положения относительно друг друга они занимают? Иными словами — насколько длинными являются межатомные связи и под какими углами друг к другу они расходятся? Можно написать на бумаге двухмерную структурную формулу, но ведь на самом деле структура молекул трехмерна!
Ответ на эти вопросы пришел только с использованием рентгеновских лучей. Если направить пучок рентгеновских лучей на кристалл какого-либо вещества, то упорядоченные слои атомов, составляющие кристалл, частично отразят их. По результатам анализа этого отражения и можно подсчитать расстояние между похожими атомами в структуре кристалла. А там недалеко уже до того, чтобы вывести и саму структуру кристалла.
Этот метод основан на том факте, что облучаемый рентгеновскими лучами объект состоит из упорядочение расположенных атомов. В начале 20-х годов XX века было проведено исследование волокон шелка с помощью рентгеновских лучей. Шелк, разумеется, не кристалл, но и строение его аминокислотных цепочек оказалось в достаточной степени упорядоченным, чтобы произвести соответствующее отражение лучей. Полученные данные позволили показать, к примеру, что длина одной аминокислотной составляющей пептидной цепочки — 0,35 миллимикрона. Отсюда стало возможно высчитать и длину отдельных связей и углы между ними. Затем в 30-х годах XX века с помощью той же технологии были исследованы и другие белки, например содержащийся в волосах кератин.
Рис. 31. Спиралевидная молекулаВ начале 50-х годов Полинг с коллегами показали на основании полученных данных, что пептидные цепочки могут сворачиваться в спираль (похожую на спираль винтовой лестницы), не теряя при этом ни одной из своих естественных связей. Спиралевидная форма предоставляет прекрасные возможности для образования водородных связей. Более того, несколько таких спиралей могут и сами сворачиваться в спираль (так же, как канат может состоять из нескольких волокон, скрученных таким же образом, как и он сам, из других, более тонких, волокон), и в этом случае опять же вся структура удерживается в нужной форме с помощью водородных связей (рис. 31).
Эта гипотеза нашла экспериментальное подтверждение, и сейчас представление о спиралевидном строении белковых молекул является общепринятым.
Глава 18.
КАК РАБОТАЮТ ФЕРМЕНТЫ
Тот факт, что белковые молекулы имеют спиралевидную форму, удерживаемую водородными связями, объясняет не только хрупкость молекулы фермента и легкость, с которой она теряет свои свойства, но и огромную вариативность этих самых свойств.
Давайте сравним платиновый порошок и молекулу фермента. Как я уже объяснял в главе 12, каталитические способности платины, возможно, объясняются тем, что она имеет свободные валентные связи, с помощью которых притягивает к себе молекулы тех веществ, реакцию которых катализирует. Такое связывание происходит несколько активнее, если поверхность платинового катализатора имеет неправильную форму, — поскольку молекулы реагирующих веществ также имеют неправильную форму, то им может оказаться естественнее плотно прилечь там, где форма поверхности платины соответствует их собственной.
На поверхности платины возможны любые неправильности, поэтому для любой молекулы там окажется соответствующая форма. В результате множество различных молекул могут оказаться временно привязанными к поверхности платины, где они, соответственно, с готовностью вступают в реакцию с другими молекулами. Поэтому платина, как и все прочие катализаторы такого рода, способна охватывать своим действием сравнительно большое число веществ. Но у катализаторов такого рода есть и недостаток — поскольку в каждом отдельно взятом веществе они действуют далеко не на всю площадь (а только на ту ее часть, неправильность формы которой соответствует неправильности формы реагирующих молекул), то и коэффициент полезного действия таких молекул невелик. Для каждого отдельно взятого вещества большая часть поверхности катализатора оказывается неиспользуемой.
